粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的分离纯化及酶学性质

李震; 储炬; 庄英萍; 张嗣良; 袁中一

李震, 储炬, 庄英萍, 张嗣良, 袁中一. 粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的分离纯化及酶学性质[J]. 华东理工大学学报（自然科学版）, 2008, (2): 178-184.

引用本文:

李震, 储炬, 庄英萍, 张嗣良, 袁中一. 粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的分离纯化及酶学性质[J]. 华东理工大学学报（自然科学版）, 2008, (2): 178-184.

LI Zhen, CHU Ju, ZHUANG Ying-ping, ZHANG Si-liang, YUAN Zhong-yi. Purification and Characterization of Alcaligenes faecalis Penicillin G Acylase[J]. Journal of East China University of Science and Technology, 2008, (2): 178-184.

Citation:

LI Zhen, CHU Ju, ZHUANG Ying-ping, ZHANG Si-liang, YUAN Zhong-yi. Purification and Characterization of Alcaligenes faecalis Penicillin G Acylase[J]. Journal of East China University of Science and Technology, 2008, (2): 178-184.

粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的分离纯化及酶学性质

Purification and Characterization of Alcaligenes faecalis Penicillin G Acylase

摘要

摘要: 采用DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Butyl-Sepharose CL 4B疏水层析,从重组大肠杆菌DH5a菌体中分离纯化得到粪产碱杆菌青霉素G酰化酶(AfPGA).经纯化,AfPGA纯度较粗酶提高50.6倍、比活达到212.7 U/mg,经HPLC测定纯度为92.8%,收率为78%.理化性质分析表明:AfPGA含有2个亚基(α亚基和β亚基,其Mw分别为2.90×104和5.92×104;AfP-GA等电点约为7.9～8.0,最适pH约为10.0,并在pH>7.0时表现出了稳定的催化活力.

HTML全文

参考文献(0)

资源附件(0)

/