摘要: 通过PCR方法得到去除C端201个氨基酸残基（胞浆区，跨膜区和Ser/Thr丰富区）的Kex2p的DNA片段，并将该片段装载到质粒pPICZ-C中构建成表达质粒pPICZ-C-KEX2ΔCP。经过大肠杆菌（DH5α）的扩增，表达质粒被转入甲醇酵母（GS115）中，并得以分泌表达。发酵上清液中存在切割肽链中双碱性氨基酸C端的酶活力，SDS－PAGE电泳的结果证实了Kex2p的分泌表达，以及Kex2p在溶液中的自降解。