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大肠杆菌半胱氨酸合成途径强化对谷胱甘肽生物合成的影响
万俊仙,张静,吴辉,李志敏
作者单位E-mail
万俊仙 华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室, 上海 200237  
张静 华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室, 上海 200237  
吴辉 华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室, 上海 200237  
李志敏 华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室, 上海 200237 lizm@ecust.edu.cn 
摘要:
谷胱甘肽(Glutathione,GSH)是一种细胞中广泛存在的活性巯基短肽,因其具有重要的生理活性功能而得到广泛关注。通过在Escherichia coli MG1655中过表达3-磷酸甘油酸脱氢酶(PGDH)和丝氨酸酰基转移酶(SAT),并与来源于Actinobacillus succinogenes的谷胱甘肽双功能合成酶GshF串联表达,成功构建了半胱氨酸合成途径强化的重组菌株。摇瓶发酵结果显示,在含有5 g/L葡萄糖的LB培养基中,重组菌株的生长相对于原始菌降低,但其GSH的产量达到了0.97 mmol/L,为原始菌的1.56倍,表明通过增加GSH合成前体半胱氨酸的供应可以显著提高GSH的生物合成水平。
关键词:  谷胱甘肽  半胱氨酸  基因串联表达  摇瓶发酵
DOI:10.14135/j.cnki.1006-3080.2017.01.010
分类号:
基金项目:国家自然科学青年基金项目(21406065);上海市科委产学研医合作项目(13DZ1930200);生物反应器工程国家重点实验室开放课题资助项目(2060204)
Effect of Strengthening the Cysteine Synthetic Pathway on Glutathione Biosynthesis in Escherichia coli
WAN Jun-xian,ZHANG Jing,WU Hui,LI Zhi-min
Abstract:
Glutathione(GSH) is one of the thiol short peptides,which widely exists in cells.It attracts attention because of its important physiological activity.We strengthen the cysteine synthesis to improve the GSH synthesis in Escherichia coli.The key enzymes,3-glyceric acid phosphate dehydrogenase(PGDH) and serine acetyltransferase,were overexpressed in E. coli MG1655 and then the GSH synthetase gshFas was co-overexpressed with the two enzymes.The results of fermentation in the flasks with the recombinant strains showed that the growth was decreased in the recombinants and the production of GSH reached 0.97 mmol/L,which was 1.56 fold that of original.The level of GSH biosynthesis can be improved significantly by increasing the supply of precursor cysteine.
Key words:  Glutathione  L-cysteine  tandem gene expression  shaking fermentation

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